Specifičnost enzima: vrste i obilježja djelovanja

Riječ „enzim” ima latinskih korijena. Prevedeno to znači „kvasac”. Englezi se koristi izraz „enzim”, izvedeno iz grčkog pojma što znači istu stvar. Enzimi se zove specijalizirane proteine. Oni nastaju u stanicama i imaju sposobnost da ubrza tijek biokemijskih procesa. Drugim riječima, oni djeluju kao biološki katalizatori. Obzir također da predstavlja specifičnost enzima. также будут описаны в статье. Vrste specifičnosti također će biti opisano u članku.

Opće karakteristike

Manifestacija katalitičke aktivnosti nekih enzima je uzrokovano prisustvom većeg broja spojeva neproteinskog prirode. Oni su pozvali kofaktora. Oni su podijeljeni u dvije skupine: ionima metala, i brojnih anorganskih tvari, kao koenzimi (organskih spojeva).

mehanizam djelovanja

Po svojoj kemijskoj prirodi, enzimi su grupa proteina. Međutim, za razliku od posljednjeg, elementi u pitanju sadrže aktivno mjesto. To je jedinstvena skupina funkcionalnim skupinama aminokiselinskih ostataka. Da su strogo orijentirani u prostoru s obzirom na tercijarne ili kvaterne strukture enzima. U aktivnom mjestu katalizatora i podloge oslobađanje mjesta u. Zadnje - je ono što je s obzirom na specifičnosti enzima. Supstrat je tvar koja djeluje na protein. Ranije se smatralo da je njihova interakcija odvija se na „ključem”. Drugim riječima, aktivni centar bi trebao podudarati s podloge. Trenutno dominiraju različitim pretpostavkama. Smatra se da u početku nema točno podudaranje, ali čini se tijekom interakcije tvari. Drugi - katalizator - site utječe na specifičnost djelovanja. Drugim riječima, ona definira prirodu ubrzanog reakcije.

struktura

Svi enzimi su podijeljeni u jednog ili dva dijela. Bivši imaju strukturu sličnu strukturi jednostavnih proteina. Oni sadrže samo aminokiseline. Druga skupina - proteid - uključuje protein i ne-proteinski dio. Posljednja djeluje koenzim prvi - apoenzyme. Posljednja određuje specifičnosti na supstrat enzima. To jest, ona obavlja funkciju dijela supstrata u aktivno mjesto. Koenzim, odnosno služi kao katalizator u području. To uključuje specifičnost djelovanja. Kao što se može djelovati kao koenzimi vitamina, metala i ostalih sastojaka niske molekularne težine.

kataliza

Pojava bilo kemijske reakcije zbog sudara molekula međusobno tvari. Njihovo kretanje u sustavu određuje prisutnost potencijalnog slobodne energije. Kemijske reakcije trebaju molekule je prijelazno stanje. Drugim riječima, oni bi trebali imati dovoljno snage za donošenje energetsku barijeru. To predstavlja minimalnu količinu energije da se na njenu sve molekule reaktivnost. Svi katalizatori, enzimi, koji su sposobni za smanjenje energetske barijere. To doprinosi ubrzanom napretku reakcije.

U ono što čini specifičnost enzima?

Ova sposobnost se očituje u ubrzanju samo određenu reakciju. Enzimi mogu utjecati jedna te ista podloga. Međutim, svaki od njih će samo ubrzati određenu reakciju. Reakcija Specifičnost enzima može se vidjeti u kompleksu piruvat dehidrogenaze. Sadrži proteine, koji utječu na PVC. Glavni su: piruvat dehidrogenaze, piruvat dekarboksilaza, acetil. Sama reakcija se naziva oksidativni dekarboksilacijom STC. Produkt djeluje kao njegov aktivni octena kiselina.

klasifikacija

Sljedeće vrste specifičnih enzima:

1. Stereokemija. Izražava se u sposobnost tvari da utječu jedno od mogućih stereoizomera podloge. Na primjer, to može djelovati na fumaratgidrotaza oksalata. Međutim, to ne utječe na cis izomer - maleinske kiseline.
2. Apsolutna. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Specifičnost enzima ovog tipa je izražena u sposobnosti tvari da djeluju samo na specifični supstrat. Na primjer, sukraza reagira samo s saharoze, arginaze - arginin i tako dalje.
3. Relativna. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Specifičnost enzima u ovom slučaju je izražena u sposobnost tvari da utječu na skupinu supstrata koji imaju vezu istog tipa. Na primjer, alfa-amilaze reagira s glikogena i škroba. Oni imaju neku vrstu veze glikozidhidroksi. Tripsina, pepsin, kimotripsina utječu mnogi proteini peptida skupinu.

temperatura

в определенных условиях. Enzimi su specifični u određenim uvjetima. Za većinu od njih kao najbolje uzeti temperaturu od + 35 ... + 45 ° C. Prilikom postavljanja tvar u smislu niže stope, njegova aktivnost će se smanjiti. Ovo stanje se naziva reverzibilne inaktivacije. Kada njegova temperatura raste obnovljena sposobnost. Rečeno je da, kada se nalazi pod uvjetima, u kojima t je navedeni vrijednosti također pojaviti inaktivaciju. Međutim, u ovom slučaju to će biti nepovratno, kao što je obnovljena snižavanjem temperature. To je zbog denaturacije molekule.

Učinak pH

Kiselost naboja molekule ovisi. Prema tome, pH utječe aktivnost i specifičnost aktivnom mjestu enzima. Optimalna indeks kiselosti za svaku tvar A. Međutim, u većini slučajeva to je 4-7. Na primjer, za alfa-amilaze iz sline optimalne kiselosti 6.8. U međuvremenu, postoji nekoliko iznimaka. Optimalna kiselost pepsina, na primjer, 1,5-2,0, kimotripsin i tripsin - 8-9.

koncentracija

Više enzima je prisutan, je veća brzina reakcije. Sličan zaključak u odnosu na koncentraciju supstrata. No, teoretski određuje se za svaku tvar u zasićenje ciljani sadržaj. Kad se sve aktivne stranice su zauzeli postojeće podloge. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Tako specifičnost enzima je maksimum, bez obzira na naknadnog dodavanja meta.

Supstancama regulatori

Oni se mogu podijeliti u inhibitora i aktivatora. Obje ove kategorije se dijele na nespecifične i specifične. Za drugu vrstu uključuju avtivatoram zhelchnokislye soli (za lipaze podzheluzhochnoy žlijezda), klor iona (alfa-amilazu), klorovodična kiselina (na pepsina). Nespecifično aktivatori su ioni magnezija koje utječu kinaze i fosfataze i specifičnih inhibitora - terminalnih peptida proenzimi. Potonji su neaktivni oblici tvari. Se aktivira cijepanjem terminalnih peptida. Oni odgovaraju određenim tipovima svakog pojedinog proenzim. Na primjer, u neaktivnom obliku tripsina proizvedene u obliku tripsinogena. Njegov aktivan centar zatvoren terminalni heksapeptid, koji je specifični inhibitor. Proces aktivacije se na njegovu razgradnju. Aktivno mjesto tripsina, kao rezultat toga, postaje otvoren. Nespecifični inhibitori soli teških metala. Na primjer bakar sulfat. Oni uzrokovati denaturaciju spojeva.

inhibicija

To može biti konkurentan. Ovaj fenomen je izraženo u nastanku strukturne sličnosti između inhibitora i supstrata. Oni se uključe u borbu za link na aktivnom mjestu. Ako je sadržaj inhibitor je veći od supstrat načinjen inhibitor kopleksferment. Prilikom dodavanja promjenu omjera ciljne tvari. Kao rezultat toga, inhibitor će biti zamijenjena. Na primjer, sukcinat dehidrogenaze na sukcinatne djeluje kao supstrat. Inhibitori oksalacetat ili malonat. Konkurentski proizvodi smatraju da utječu na reakciju. Često su slični podlogama. Na primjer, za glukozu 6-fosfat proizvod je glukoza. Supstrat će biti isti glukoza-6-fosfat. Nekonkurentna inhibicija ne namjerava strukturnu sličnost između tvari. Inhibitora i supstrata može istovremeno vezati na enzim. Tako je formiranje novog spoja. Oni se inhibitor kompleksferment-supstrata. Tijekom interakcije aktivnog centra je blokiran. To je zbog vezanja s inhibitorom katalitičkog mjesta aktivnom mjestu. Primjer je citokrom oksidaza. Ovog enzima služi kao kisik supstrata. inhibitori citokroma oksidaze su soli cijanovodične kiseline.

alosterno regulacija

U nekim slučajevima, osim aktivnog centra, koji određuje specifičnost enzima, postoji još jedan link. Komponenta djeluje kao IT alosterno. Ako isti naziv povezan s njim aktivator enzima povećava učinkovitost. Ako se u odgovor na inhibitora alosterički ulazi u centar, aktivna tvar, odnosno, smanjuje. Na primjer, adenilat-ciklaza i gvanilatciklaza odnosi se na enzim s vrstom regulacije alosterički.