Mehanizam djelovanja enzima

Enzima (enzimi) - visoka molekularna težina organski spojevi iz proteina prirode, koje djeluju u organizmu ulogu bioloških katalizatora.

Mehanizam djelovanja enzima

Rasvjetljavanje mehanizama u podlozi katalitičkim djelovanjem enzima, jedan je od osnovnih problema i aktualnih problema ne samo Enzymology, ali moderna biokemiju i molekularnu biologiju.

Dugo prije nego što su enzimi postala dostupna čista i bio je rasvijetljen njihovu prirodu, postali su uvjereni da ključna za proces enzimska ima spajanje enzima na podlogu. Pokušaji da se naći složeni spoj enzima sa supstratom za dugo vremena ne dovesti do uspjeha, jer je to kompleks je labilna, to vrlo brzo razgrađuje. Metodom spektroskopije je to moguće identificirati kompleksa enzim-supstrat za peroksidazu, katalaze, alkohol dehidrogenaze, flavinzavisimyh enzima.

Način rentgenske analize je dopušteno da se puno važnih informacija o strukturi i katalitičkim mehanizmima djelovanja enzima. Ovaj postupak se koristi za uspostavu veze sa supstrata analoga enzima lizozima i kimotripsina.

Neki izravan dokaz za postojanje kompleksa enzim-supstrata uspio u kojem je jedan od katalitičkih fazama ciklusa enzima je vezan za supstrat pomoću kovalentne veze. Primjer je reakcija hidrolize n-nitrofenil acetat kataliziranu kimotripsina. Kada se pomiješa s eterom enzima kimotripsina acetilira se hidroksilne grupe reaktivnog serinskog ostatka. Ova faza je brz, a hidroliza atsetilhimotripsina uz tvorbu acetata i slobodnog kimotripsina je znatno sporije. Stoga atsetilhimotripsin akumulira, koja se lako otkrivenih u prisutnosti n-nitrofenilacetata.

Prisutnost supstratom enzima u pripravku može „uhvatiti” od nestabilne kompleks prijenosa EU u neaktivnom obliku, na primjer, tretiranjem s enzimom, supstrat kompleksa natrijborhidrida ima snažan učinak smanjenja. Takav kompleks u obliku stabilnog kovalentne derivata je otkriven u enzima aldolazom. Utvrđeno je da supstrat u interakciju s molekulom e-amino skupine lizina.

Supstrata reagira s enzimom u određenom dijelu koji se naziva aktivni centar enzima ili aktivnom području.

U aktivnom središtu, ili jezgre, shvatiti da molekula proteina dio enzim koji je spojen na podlogu (i kofaktora) i uzrokuje enzimske svojstva molekule. Aktivno mjesto određuje specifičnost i katalitičku aktivnost enzima, a trebao bi biti određen stupanj težine strukture prilagođen za blisku pristup i interakciju s molekulom supstrata, ili njegovi dijelovi direktno uključene u reakciji.

Među funkcionalne skupine razlikuju se uključene u „katalitički aktivan” dio enzima i dio tvori pruža specifičan afinitet (vezivanje supstrata enzima) - tzv iglu ili „sidra” (ili adsorpciju aktivnog mjesta enzima).

Mehanizam djelovanja enzima objašnjava teoriju Michaelis-Menten jednadžbe. Prema ovoj teoriji, proces se odvija u četiri faze.

Mehanizam djelovanja enzima: I faza

Između podloge (C) i enzim (E) nastaje veza - formirane kompleksa enzim-supstrat EU, naznačen time, da su komponente su međusobno povezani kovalentnim, ionskih, vode i drugih veza.

Mehanizam djelovanja enzima: IІ faza

Supstrat je izložena priloženom enzim se aktivira i postaje dostupan za odgovarajuće reakcije katalizu EU.

Mehanizam djelovanja enzima: IІI faza

EU obvezala katalizu. Ova teorija je podržan od strane eksperimentalnih studija.

Konačno, IV faza karakterizira oslobađanjem enzima molekula E i F. Slijed transformacije proizvoda može biti prikazana kao reakcija: E + S - EU - * - E + P.

Specifičnost enzima

Svaki enzim djeluje na određeni supstrat ili skupine tvari koje su slične strukture. Specifičnost enzimskog djelovanja s obzirom na sličnosti aktivne konfiguracije stranice i supstrata. U interakciji supstrata enzima dobivenog kompleksa.