Proteinski kompleks: određivanje, sastav, struktura, strukture, funkcije, razvrstavanje i karakterizaciju. Koja je razlika jednostavni proteini iz kompleksa?

Kompleks protein, osim same proteinske komponente sadrži dodatni skupinu različite prirode (protetske). Kao i ove komponente su ugljikohidrati, lipidi, metali, ostatak fosforne kiseline, nukleinske kiseline. Koja je razlika jednostavnih proteina iz kompleksa, na ono što vrste podijeljene tih tvari, te koje su njihove karakteristike, ovaj članak će reći. Glavna razlika između tvari u pitanju - njihov sastav.

Kompleks proteina: Definition

Ovaj dvokomponentni materijal, što uključuje jednostavne protein (peptid) lanca i neproteinske materijala (protetska grupa). U procesu hidrolize aminokiseline nastaju i ne-proteinski dio proizvoda razgradnje. Koja je razlika jednostavni proteini iz kompleksa? Prvi se sastoji samo od amino kiselina.

Klasifikacija i karakterizacija složenih proteina

Ove tvari se dijele na tipove ovisno o vrsti dodatne grupe. Složenih proteina uključuju:

• Glikoproteini - proteini, molekule koje sadrže ugljikohidrate skupinu. Među njima su i proteoglikana (komponente međustanična prostora), uključujući u svojoj strukturi mukopolisaharida. Za imunoglobulina su glikoproteini.
• Lipoproteini sadrže lipidnu komponentu. To uključuje apoliproteine, obavljanje poslova osiguranja lipida prijevoz.
• Metalloproteins sadrže ione metala (bakar, mangan, željezo, itd), vezan preko interakcije davaoc-primaoc. Ova skupina ne uključuje proteine koji sadrže hem profirinovogo prstena spoja sa željezom i slično u strukturi spoja (klorofila, posebno).
• Nucleoproteins - proteini koji imaju non-kovalentne veze s nukleinskim kiselinama (DNA, RNA). To uključuje kromatina - komponentu kromosoma.
• 5. Fosfoproteidy, koji uključuju kazein (kompleksan protein skuta) su kovalentno povezane ostatke fosforne kiseline.

• Chromoproteins obojenost ujedinjuje na protetičku komponentu. Ovaj razred uključuje hem proteina, klorofila i flavoproteins.

Značajke glikoproteina i proteoglikana

Ti proteini su složene tvari. Proteoglikane sadrže velik dio ugljikohidrata (80-85%), koji uobičajeni sadržaj glikoprotein je 15-20%. Uronske kiseline su prisutne samo u molekula proteoglikana, ugljikohidrati razlikuju u svojim redovitim strukture ponavljanja jedinica. Kakva je struktura i funkcija složenih proteina, glikoproteina? Njihovi ugljikohidrate lanci su samo 15 jedinica i imaju nepravilan strukturu. Ugljikohidratni strukture glikoproteina komunikaciji s komponentom proteina tipično putem aminokiselinskih ostataka, kao što su serin ili asparagina.

Funkcije glikoproteina:

• Su dio zida bakterijske stanice, kosti i vezivnog tkiva hrskavice, kolagena okružuju vlakna elastina.
• Igraju zaštitnu ulogu. Na primjer, ova struktura su antitijela, interferone, faktore zgrušavanja krvi (protrombinsko, fibrinogena).
• Su receptori koji su u interakciji s djelatnim - mala ne-molekula proteina. Posljednje, pridružio proteina, dovodi do promjene u svojoj građi, što dovodi do određenog unutarstanični odgovor.
• Izvođenje hormonsku funkciju. To se odnosi na glikoprotein, gonadotropina štitnjače-stimulirajući hormon i adrenokortikotropnog.
• Tvari transportiraju u krvi i iona kroz stanične membrane (transferin, transcortin, albumin, Na +, K + -ATPaze).

Do glikoproteina enzimi uključuju kolinesteraze i nukleaznu.

Više o proteoglikana

Tipično proteoglikana proteinski kompleks uključeni u svojoj strukturi velikoj ugljikohidratnog lanca s ponavljanjem disaharidne ostatke koji se sastoje od uronske kiseline i amino šećer. Oligosaharidnoj ili polisaharidnoj lance naziva glikane. Prvi obično sadrže 2-10 monomernih jedinica.

Ovisno o strukturi ugljikohidratnih lanaca izlučuju njihove različite vrste, npr kiseli heteropolysaccharides s više kiselinskih skupina i glukozaminoglikana koji sadrže amino skupine. Potonji uključuju:

• Hijaluronska kiselina, koja se koristi u aktivno kozmetici.
• Heparin, koji sprečava zgrušavanje krvi.
• Keratan sulfat - komponente hrskavice i rožnice.
• Hondroitin sulfata dio hrskavice i sinovijalne tekućine.

Ovi polimeri - proteoglikanskih komponente koje ispunjavaju međustanične prostor, zadržavaju vodu, podmažite pokretne dijelove zglobovima, to je njihov strukturne komponente. Hidrofilija (dobra topljivost u vodi) proteoglikana im omogućuje u međustanične prostoru stvoriti prepreku velikih molekula i mikroorganizama. Uz njihovu pomoć stvoriti gelni matricu u kojoj su potopljeni vlakna drugih važnih proteina, kao što su kolagen. Njegovi bendovi u proteoglikana okruženju ima oblik stabla.

Značajke i vrste lipoproteina

Lipoprotein kompleks protein ima dobro izražen dvojno hidrofilnu i hidrofobna svojstva. Osnovna molekula (hidrofobni dio) se formira nepolarne estere kolesterola i triacylglycerides.

Van u zoni hidrofilni dio postavljen proteina, fosfolipida, kolesterola. Postoji nekoliko vrsta lipoproteina proteina, ovisno o njihovoj strukturi.

Glavni klasa lipoproteina:

• Sofisticirani visoka protein gustoće (HDL, α-lipoprotein). Kreće kolesterol do jetre i perifernim tkivima.
• Niske gustoće (LDL, P-lipoproteini). Osim kolesterola transportira triacylglycerides i fosfolipide.
• Vrlo niske gustoće (VLDL, prethodno β-lipoprotein). Izvršite funkciju sličnu LDL.
• Kilomikrone (CM). Transportira masne kiseline i kolesterol iz crijeva nakon unosa hrane.

Vaskularne patologije kao što su arterioskleroza, proizlazi iz nepravilnog omjera različitih vrsta lipoproteina u krvi. Po karakterizaciju pripravka može otkriti nekoliko promjena trendovi fosfolipidi strukturu (od HDL do hilomikrona): smanjuje udio proteina (80 do 10%), te fosfolipidi, triacylglycerides povećanje postotka (20 do 90%).

Među mnogim važnim enzimi, metalloproteins

Metalloproteins mogu uključivati više metalnih iona. Njihova prisutnost utječe na orijentaciju supstrata u aktivnom (katalitičko) mjesto enzima. Metalni ioni se nalazi u aktivnom mjestu i igraju važnu ulogu u reakciji katalitičke. ion često djeluje kao primaoca elektrona.

Primjeri metala koji se nalaze u strukturi metalloproteins enzima:

• Bakar je uključena u citokrom oksidaza, koja zajedno s hem sadrži iona ovog metala. Enzima koji je uključen u stvaranje ATP u respiratornom lancu.
• Željezo sadrže enzime, kao što su feritin, željezo obavlja funkciju odlaganju u stanici; transferina - nosač željeza u krvi; katalaza reakcija je odgovoran za neutralizaciju vodikovog peroksida.
• Cink - metal, koji je karakterističan za alkohol koji su uključeni u oksidaciju etanola i sličnih alkohola; laktat dehidrogenaze - enzim u metabolizmu mliječne kiseline; ugljične anhidraze koji katalizira nastajanje ugljične kiseline sa _CO2 i _H2O; alkalne fosfataze, obavlja cijepanje u fosfatni esteri s različitim spojevima; α2-makroglobulin - antiproteazny proteina u krvi.
• Selen je dio thyroperoxidase sudjeluje u formiranju tiroidnih hormona; glutation peroksidaze, koji djeluje kao antioksidans funkcije.
• Kalcij je karakterističan za strukture a-amilaze - hidrolitički enzim cijepanje škroba.

fosfoprotein

Taj dio kompleksa proteina fosfoproteinom? Za ovu kategoriju karakteriziran prisutnošću fosfatne skupine, koja je povezana s ostatkom proteina aminokiseline na hidroksilnu skupinu (tirozin, serin ili treonin). Što fosforne kiseline, dok je u strukturi proteina? Ona mijenja molekularnu strukturu, čime je naboj, povećava topljivost, utječe na svojstva proteina. Primjeri su fosfoprotein kazein i jaja albumin mlijeko, ali uglavnom u kategoriju složenih proteina su enzimi.

Fosfat grupa igra važnu funkcionalnu ulogu, kao i mnogi proteini povezani s njom nije trajna. U kavezu cijelo vrijeme procesa fosforilacije i defosforilacija pojaviti. Kao rezultat toga, regulacija provodi se u proteinima. Na primjer, ako histona - proteini povezani s nukleinskim kiselinama odvija na fosforilirani stanju, a zatim je aktivnost genoma (genetski materijal) povećava. Do fosforilaciju ovisi o aktivnosti enzima kao što glikogen sintetaze i glikogen fosforilaza.

Nucleoprotej

Nucleoproteins - proteini povezani s nukleinskim kiselinama. Su - sastavni dio skladištenja i regulaciju genetskog materijala, rad ribosoma, vrši funkciju sintezu proteina. Najjednostavniji oblik virusa života može nazvati ribo- i dezoksiribonukleoproteinami, jer se sastoji od genetskog materijala i proteina.

Kao interakcije od deoksiribonukleinske kiseline (DNA) i histon? U kromatina izolira dvije vrste proteina povezanih s DNA (histona i ne-histon). Prvi korak uključen u početnoj zbijanje DNA. Molekula nukleinske kiseline se okrene proteina i oblikuje nukleosome. Formirani nit je sličan zrnca nastaju supercoiled struktura (kromatin filament) i supercoil (genonema međufaza). Djelovanjem histona proteina i proteina viših razina osigurava smanjenje DNK dimenzije tisuća puta. Dovoljno je usporediti veličinu kromosom i duljine nukleinske kiseline, ocijeniti značaj proteina (6-9 cm i 6,10 mikrona, respektivno).

Što su chromoproteins

Chromoproteins sadrže vrlo različite skupine koje su ujedinjene samo jednu stvar - prisutnost boja u protetske komponente. Kompleks proteina u ovoj kategoriji se dijele na: (hemoproteins sadrži strukturu heme) retinalproteiny (vitamin A), flavoproteins (vitamin B2), kobamidproteiny (vitamin B12).

Hemoproteins klasificirana prema funkcijama na non enzimatskom (mioglobinovy hemoglobina i proteina) i enzima (citokromima, katalaza, peroksidaza).

Flavoproteins sadržavati proteze derivata komponenta vitamina B2, Flavin Mononukleotid (FMN), Flavin ili adenin dinukleotid (FAD). Ovi enzimi su također uključeni u redoks transformacije. To uključuje oksidoreduktaze.

Što je citokroma?

Kao što je gore opisano, a sastoji se od hema porfirina. Njegova struktura se sastoji od četiri pirolskc prstenova, te dvovalentnog željeza. Posebna skupina hem enzima citokroma -, različitog sastava aminokiseline, a broj peptidnih lanaca, specijaliziranih izvođenje redoks reakcije, zbog kojih se pruža prijenosa elektrona u respiratornom lancu. Ovi enzimi koji su uključeni u oksidaciju mikrosomalnog - početna reakcija biotransformacije ksenobiotika, što dovodi do njihovog vrijeme i metabolizam mnogih endogenih i egzogenih tvari, kao što su steroidi, zasićenih masnih kiselina.

Učinak protetske skupine

Protetska skupina, koja je dio kompleksa proteina utječe na njegova svojstva: mijenjanje punjenja, topljivost, termo. Na primjer, takav zahvat ima ostatke fosforna kiselina ili monosaharida. Dio ugljikohidrata u kompleksu proteina, štite od proteolize (uništen hidrolizom) utječe penetraciju molekule kroz stanične membrane, njihova izlučivanja i sortiranje. Lipid skupina omogućuje stvaranje proteina u kanale za transport vodi slabo topljivih (hidrofobne) spojeva.

Struktura i funkcija složenih proteina su potpuno ovisni o protetske skupine. Na primjer, uporabom hem sadržavaju željezo u hemoglobina kisikom odvija vezanje i ugljični dioksid. Zbog nucleoproteins nastaju interakcijom histona, protamina s DNA ili RNA događa zaštitna genetski materijal, kompaktan skladištenje, proces vezanja RNK sintezu proteina. Nucleoproteins nazivaju stabilne komplekse proteina i nukleinskih kiselina.

zaključak

Dakle, složeni proteini imaju veliki izbor funkcija u tijelu. Dakle, potrošnja makro i mikronutrijenata tako važan za zdravlje. Metali su dio mnogih enzima. Znajući biokemija, osobito na zdravlje i stanje okoliša boravka, možete podesiti način vlastitom snagom. Na primjer, izolirana područje, naznačen nedostatkom elementa. Njegov dodatni unos u prehrani u obliku dodataka omogućava nadoknaditi nedostatak.